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氨基酸结构通式

氨基酸（aminoacids）：含有氨基和羧基的一类有机化合物的通称。生物功能大分子蛋白质的基本组成单位，是构成动物营养所需蛋白质的基本物质。是含有一个碱性氨基和一个酸性羧基的有机化合物，氨基一般连在α-碳上。

作为构成成千上万具有特殊功能的蛋白质的基本单位，α-氨基酸中却只有20种是在生物界中普遍存在的，而且它们还具有相同的结构通式（见右图）。

20种氨基酸的主要区别在于它们的R基不同，这也造成了它们的等电点、酸碱性、疏水性等性质不同。根据这些区别，可将氨基酸分为酸性氨基酸、碱性氨基酸、中性氨基酸，或者疏水氨基酸、亲水氨基酸等。下面分别介绍这20种氨基酸的结构和性质。

氨基酸

大多数氨基酸都呈显不同程度的酸性或碱性，呈显中性的较少。所以既能与酸结合成盐，也能与碱结合成盐。从氨基酸的结构可以看出，由于大部分氨基酸的分子中都有不对称的碳原子，所以基本都具有旋光性。同时由于空间的排列位置不同，又有两种构型：D型和L型。组成蛋白质的氨基酸，都属L型。

氨基酸

1、必需氨基酸（essential amino acid）：  指人体（或其它脊椎动物）不能合成或合成速度远不适应机体的需要，必需由食物蛋白供给，这些氨基酸称为必需氨基酸。共有10种其作用分别是：

（一） 赖氨酸（Lysine ）：促进大脑发育，是肝及胆的组成成分，能促进脂肪代谢，调节松果腺、乳腺、黄体及卵巢，防止细胞退化；
（二） 色氨酸（Tryptophane）：促进胃液及胰液的产生；
（三） 苯丙氨酸（Phenylalanine）：参与消除肾及膀胱功能的损耗；
（四） 蛋氨酸（又叫甲硫氨酸）（Methionine）；参与组成血红蛋白、组织与血清，有促进脾脏、胰脏及淋巴的功能；
（五） 苏氨酸（Threonine）：有转变某些氨基酸达到平衡的功能；
（六） 异亮氨酸（Isoleucine ）：参与胸腺、脾脏及脑下腺的调节以及代谢；脑下腺属总司令部作用于甲状腺、性腺；
（七） 亮氨酸（Leucine ）：作用平衡异亮氨酸；
（八） 缬氨酸（Viline）：作用于黄体、乳腺及卵巢。
（九） 组氨酸（Hlstidine）：作用于代谢的调节；
（十） 精氨酸（Argnine）：促进伤口愈合，精子蛋白成分。

其理化特性大致有：

1、都是无色结晶。熔点约在230°C以上，大多没有确切的熔点，熔融时分解并放出CO2；都能溶于强酸和强碱溶液中，除胱氨酸、酪氨酸、二碘甲状腺素外，均溶于水；除脯氨酸和羟脯氨酸外，均难溶于乙醇和乙醚。 

2、有碱性[二元氨基一元羧酸，例如赖氨酸（lysine）]；酸性[一元氨基二元羧酸，例如谷氨酸（Glutamic acid）]；中性[一元氨基一元羧酸，例如丙氨酸（Alanine）]三种类型。大多数氨基酸都呈显不同程度的酸性或碱性，呈显中性的较少。所以既能与酸结合成盐，也能与碱结合成盐。

3、由于有不对称的碳原子，呈旋光性。同时由于空间的排列位置不同，又有两种构型：D型和L型，组成蛋白质的氨基酸，都属L型。 由于以前氨基酸来源于蛋白质水解（现在大多为人工合成），而蛋白质水解所得的氨基酸均为α-氨基酸，所以在生化研究方面氨基酸通常指α-氨基酸。至于β、γ、δ…ω等的氨基酸在生化研究中用途较小，大都用于有机合成、石油化工、医疗等方面。氨基酸及其衍生物品种很多，大多性质稳定，要避光、干燥贮存。

2、非必需氨基酸（nonessential amino acid）：指人（或其它脊椎动物）自己能由简单的前体合成，不需要从食物中获得的氨基酸。例如甘氨酸、丙氨酸等氨基酸。

氨基酸单字母简写和性质列表：

     缩写   全名         中文译名   支链   分子量 等电点 解离常数（羧基） 解离常数（胺基） pKr(R)
G    Gly  Glycine        甘氨酸    亲水性  75.07   6.06    2.35              9.78 　 　
A    Ala  Alanine        丙氨酸    疏水性  89.09   6.11    2.35              9.87 　 　
V    Val  Valine         缬氨酸    疏水性  117.15  6.00    2.39              9.74 　 　
L    Leu  Leucine        亮氨酸    疏水性  131.17  6.01    2.33              9.74 　 　
I    Ile  Isoleucine     异亮氨酸  疏水性  131.17  6.05    2.32              9.76 　 　
F    Phe  Phenylalanine  苯丙氨酸  疏水性  165.19  5.49    2.20              9.31 　 　
W    Trp  Tryptophan     色氨酸    疏水性  204.23  5.89    2.46              9.41 　 　
Y    Tyr  Tyrosine       酪氨酸    亲水性  181.19  5.64    2.20              9.21         10.46 　
D    Asp  Aspartic acid  天冬氨酸   酸性   133.10  2.85    1.99              9.90         3.90 　
H    His  Histidine      组氨酸     碱性   155.16  7.60    1.80              9.33         6.04 　
N    Asn  Asparagine     天冬酰胺  亲水性  132.12  5.41    2.14              8.72 　 　
E    Glu  Glutamic acid  谷氨酸     酸性   147.13  3.15    2.10              9.47         4.07 　
K    Lys  Lysine         赖氨酸     碱性   146.19  9.60    2.16              9.06         10.54 　
Q    Gln  Glutamine      谷氨酰胺  亲水性  146.15  5.65    2.17              9.13 　 　
M    Met  Methionine     甲硫氨酸  疏水性  149.21  5.74    2.13              9.28 　
R    Arg  Arginine       精氨酸     碱性   174.20  10.76   1.82              8.99         12.48 　
S    Ser  Serine         丝氨酸    亲水性  105.09  5.68    2.19              9.21 　 　
T    Thr  Threonine      苏氨酸    亲水性  119.12  5.60    2.09              9.10 　 　
C    Cys  Cysteine       半胱氨酸  亲水性  121.16  5.05    1.92              10.70        8.37 　
P    Pro  Proline        脯氨酸    疏水性  115.13  6.30    1.95              10.64 　

氨基酸

肽键（peptide bond）:一个氨基酸的羧基与另一个氨基酸的氨基缩合，除去一分子水形成的酰胺键。

肽（peptide）:两个或两个以上氨基通过肽键共价连接形成的聚合物。是氨基酸通过肽键相连的化合物，蛋白质不完全水解的产物也是肽。肽按其组成的氨基酸数目为2个、3个和4个等不同而分别称为二肽、三肽和四肽等，一般含10个以下氨基酸组成的称寡肽（oligopeptide），由10个以上氨基酸组成的称多肽（polypeptide），它们都简称为肽。肽链中的氨基酸已不是游离的氨基酸分子，因为其氨基和羧基在生成肽键中都被结合掉了，因此多肽和蛋白质分子中的氨基酸均称为氨基酸残基（amino acid residue）。

多肽有开链肽和环状肽。在人体内主要是开链肽。开链肽具有一个游离的氨基末端和一个游离的羧基末端，分别保留有游离的α－氨基和α－羧基，故又称为多肽链的N端（氨基端）和C端（羧基端），书写时一般将N端写在分子的左边，并用（H）表示，并以此开始对多肽分子中的氨基酸残基依次编号，而将肽链的C端写在分子的右边，并用（OH）来表示。已有约20万种多肽和蛋白质分子中的肽段的氨基酸组成和排列顺序被测定了出来，其中不少是与医学关系密切的多肽，分别具有重要的生理功能或药理作用。

多肽在体内具有广泛的分布与重要的生理功能。其中谷胱甘肽在红细胞中含量丰富，具有保护细胞膜结构及使细胞内酶蛋白处于还原、活性状态的功能。而在各种多肽中，谷胱甘肽的结构比较特殊，分子中谷氨酸是以其γ－羧基与半胱氨酸的α－氨基脱水缩合生成肽键的，且它在细胞中可进行可逆的氧化还原反应，因此有还原型与氧化型两种谷胱甘肽。

一些具有强大生物活性的多肽分子不断地被发现与鉴定，它们大多具有重要的生理功能或药理作用，又如一些“脑肽”与机体的学习记忆、睡眠、食欲和行为都有密切关系，这增加了人们对多肽重要性的认识，多肽也已成为生物化学中引人瞩目的研究领域之一。

多肽和蛋白质的区别，一方面是多肽中氨基酸残基数较蛋白质少，一般少于50个，而蛋白质大多由100个以上氨基酸残基组成，但它们之间在数量上也没有严格的分界线，除分子量外，现在还认为多肽一般没有严密并相对稳定的空间结构，即其空间结构比较易变具有可塑性，而蛋白质分子则具有相对严密、比较稳定的空间结构，这也是蛋白质发挥生理功能的基础，因此一般将胰岛素划归为蛋白质。但有些书上也还不严格地称胰岛素为多肽，因其分子量较小。但多肽和蛋白质都是氨基酸的多聚缩合物，而多肽也是蛋白质不完全水解的产物。蛋白质一级结构（primary structure）：指蛋白质中共价连接的氨基酸残基的排列顺序

氨基酸

1、构成人体的最基本物质之一　

构成人体的最基本的物质，有蛋白质、脂类、碳水化合物、无机盐、维生素、水和食物纤维等。

作为构成蛋白质分子的基本单位的氨基酸，无疑是构成人体内最基本物质之一。

构成人体的氨基酸有20多种，它们是：色氨酸、蛋氨酸、苏氨酸、缬氨酸、赖氨酸、组氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、丙氨酸、苯丙氨酸、胱氨酸、半胱氨酸、精氨酸、甘氨酸、丝氨酸、酪氨酸、3.5.二碘酪氨酸、谷氨酸、天门冬氨酸、脯氨酸、羟脯氨酸、精氨酸、瓜氨酸、乌氨酸等。这些氨基酸存在于自然界中，在植物体内都能合成，而人体不能全部合成。其中8种是人体不能合成的，必需由食物中提供，叫做“必需氨基酸”。这8种必需氨基酸是：色氨酸、苏氨酸、蛋氨酸、缬氨酸、赖氨酸、亮氨酸、异亮氨酸和苯丙氨酸。其他则是“非必需氨基酸”。组氨酸能在人体内合成，但其合成速度不能满足身体需要，有人也把它列为“必需氨基酸”。胱氨酸、酪氨酸、精氨酸、丝氨酸和甘氨酸长期缺乏可能引起生理功能障碍，而列为“半必需氨基酸”，因为它们在体内虽能合成，但其合成原料是必需氨基酸，而且胱氨酸可取代80%～90%的蛋氨酸，酪氨酸可替代70%～75%的苯丙氨酸，起到必需氨基酸的作用，上述把氨基酸分为“必需氨基酸”、“半必需氨基酸”和“非必需氨基酸”3类，是按其营养功能来划分的；如按其在体内代谢途径可分为“成酮氨基酸”和“成糖氨基酸”；按其化学性质又可分为中性氨基酸、酸性氨基酸和碱性氨基酸，大多数氨基酸属于中性。

2、生命代谢的物质基础

生命的产生、存在和消亡，无一不与蛋白质有关，正如恩格斯所说：“蛋白质是生命的物质基础，生命是蛋白质存在的一种形式。”如果人体内缺少蛋白质，轻者体质下降，发育迟缓，抵抗力减弱，贫血乏力，重者形成水肿，甚至危及生命。一旦失去了蛋白质，生命也就不复存在，故有人称蛋白质为“生命的载体”。可以说，它是生命的第一要素。

蛋白质的基本单位是氨基酸。如果人体缺乏任何一种必需氨基酸，就可导致生理功能异常，影响抗体代谢的正常进行，最后导致疾病。同样，如果人体内缺乏某些非必需氨基酸，会产生抗体代谢障碍。精氨酸和瓜氨酸对形成尿素十分重要；胱氨酸摄入不足就会引起胰岛素减少，血糖升高。又如创伤后胱氨酸和精氨酸的需要量大增，如缺乏，即使热能充足仍不能顺利合成蛋白质。总之，氨基酸在人体内通过代谢可以发挥下列一些作用：①合成组织蛋白质；②变成酸、激素、抗体、肌酸等含氨物质；③转变为碳水化合物和脂肪；④氧化成二氧化碳和水及尿素，产生能量。因此，氨基酸在人体中的存在，不仅提供了合成蛋白质的重要原料，而且对于促进生长，进行正常代谢、维持生命提供了物质基础。如果人体缺乏或减少其中某一种，人体的正常生命代谢就会受到障碍，甚至导致各种疾病的发生或生命活动终止。由此可见，氨基酸在人体生命活动中显得多么需要。

一、加工工艺
　　氨基酸是以各种海鱼加工厂下脚料、蒸煮浆水为原料，经微生物发酵、酸碱水解处理后，喷雾干燥加工而成。本品为鱼粉加工过程中流失的营养，营养成份类似于鱼粉，含有18种游离氨基酸，全部氨基酸总量约73.1%。
　　二、性状
　　外观类似于赖氨酸粉末，易溶于水，有吸潮性，具有发酵香味。
　　三、营养成份
　　粗蛋白质含量大于80.0%，各种氨基酸含量见下表：
　　成 份
　　 含 量（%）
　　 成 份
　　 含 量（%）
　　
天冬氨酸
　　 4.00
　　 异亮氨酸
　　 1.40
　　
苏氨酸
　　 0.15
　　 亮氨酸
　　 2.80
　　
丝氨酸
　　 0.27
　　 酪氨酸
　　 0.44
　　
谷氨酸
　　 9.30
　　 苯丙氨酸
　　 1.90
　　
甘氨酸
　　 23.5
　　 赖氨酸
　　 2.50
　　
丙氨酸
　　 9.90
　　 组氨酸
　　 0.53
　　
胱氨酸
　　 1.63
　　 精氨酸
　　 3.60
　　
颉氨酸
　　 2.30
　　 脯氨酸
　　 8.10
　　
蛋氨酸
　　 0.78
　　 氨基酸总和
　　 73.1
　　

　　四、产品特点
　　1、 可为植物提供更全面的营养，可做叶面肥、浓缩肥、液态肥原料；
　　2、 本品能补充鱼粉加工过程中流失的最有效的20%营养成份，或补充非全鱼加工的鱼粉营养不全面的氨基酸，含有动物所必需的多种营养全面的氨基酸有效成份，能补充各种必需氨基酸，特别是弥补常规饲料原料及植物饲料中容易缺乏的必需氨基酸，利用平衡氨基酸的“木桶效应”原理，对其它营养成份起增效作用；
　　3、 本品含有的多种营养成份经微生物发酵后呈离子状态完全溶于水，利于水产动物吸收利用，能代替鱼粉补充营养适合水产动物采食，快速生长，特种水产代替鱼粉节省成本见效显著；
　　4、 本品经特殊工艺喷雾干燥后，体积大重量轻，重量只有普通饲料的一半，特别适合生产膨化水产饲料，鱼虾、海水鱼开口料；
　　5、 本品富含的胱氨酸、酪氨酸、丝氨酸能促进畜禽皮毛生长，肉猪皮肤红润，毛色发亮，黄鸡能增加毛色鲜艳度、鸡冠鸡脚颜色；
　　6、 增香增鲜，促进动物食欲，本品谷氨酸含量高，具有调节口感，促进动物食欲之功效，水产饲料能代替甜菜碱增加饲料的适口性；
　　7、 本品添加于发酵豆粕、发酵饲料中，有利于平衡微生物营养需求，促进微生物的生长繁殖，发酵更快更好更透彻；
　　8、 具有一定的粘合能力，有保护饲料营养散失和增强颗粒饲料定型的作用。
　　五、注意事项
　　1、本品因为氨基酸含量高而极易吸潮，未用完时务必密封保存。
　　2、添加本品无需粉碎，在其他原料粉碎混合均匀后再添加混合，以免粘附附设备，或者用50%水浸泡3-6小时待完全溶解后添加。

1、脱氨基作用，主要在肝脏中进行：

包括如下几种过程：

（一）氧化脱氨基：第一步，脱氢，生成亚胺；第二步，水解。生成的H2O2有毒，在过氧化氢酶催化下，生成H2O O2，解除对细胞的毒害。

（二）非氧化脱氨基作用：①还原脱氨基（严格无氧条件下）；②水解脱氨基；③脱水脱氨基；④脱巯基脱氨基；⑤氧化-还原脱氨基，两个氨基酸互相发生氧化还原反应，生成有机酸、酮酸、氨；⑥脱酰胺基作用。

（三）转氨基作用。转氨作用是氨基酸脱氨的重要方式，除Gly、Lys、Thr、Pro外，大部分氨基酸都能参与转氨基作用。α-氨基酸和α-酮酸之间发生氨基转移作用，结果是原来的氨基酸生成相应的酮酸，而原来的酮酸生成相应的氨基酸。

（四）联合脱氨基：单靠转氨基作用不能最终脱掉氨基，单靠氧化脱氨基作用也不能满足机体脱氨基的需要。机体借助联合脱氨基作用可以迅速脱去氨基：1、以谷氨酸脱氢酶为中心的联合脱氨基作用。氨基酸的α-氨基先转到α-酮戊二酸上，生成相应的α-酮酸和Glu，然后在L-Glu脱氨酶催化下，脱氨基生成α-酮戊二酸，并释放出氨。2、通过嘌呤核苷酸循环的联合脱氨基做用。骨骼肌、心肌、肝脏、脑都是以嘌呤核苷酸循环的方式为主。

2、脱羧作用：

生物体内大部分氨基酸可进行脱羧作用，生成相应的一级胺。氨基酸脱羧酶专一性很强，每一种氨基酸都有一种脱羧酶，辅酶都是磷酸吡哆醛。氨基酸脱羧反应广泛存在于动、植物和微生物中，有些产物具有重要生理功能，如脑组织中L-Glu脱羧生成r-氨基丁酸，是重要的神经介质。His脱羧生成组胺（又称组织胺），有降低血压的作用。Tyr脱羧生成酪胺，有升高血压的作用。但大多数胺类对动物有毒，体内有胺氧化酶，能将胺氧化为醛和氨。

因此，氨基酸在人体中的存在，不仅提供了合成蛋白质的重要原料，而且对于促进生长，进行正常代谢、维持生命提供了物质基础。如果人体缺乏或减少其中某一种，人体的正常生命代谢就会受到障碍，甚至导致各种疾病的发生或生命活动终止。

1．蛋白质在机体内的消化和吸收是通过氨基酸来完成的

作为机体内第一营养要素的蛋白质，它在食物营养中的作用是显而易见的，但它在人体内并不能直接被利用，而是通过变成氨基酸小分子后被利用的。即它在人体的胃肠道内并不直接被人体所吸收，而是在胃肠道中经过多种消化酶的作用，将高分子蛋白质分解为低分子的多肽或氨基酸后，在小肠内被吸收，沿着肝门静脉进入肝脏。一部分氨基酸在肝脏内进行分解或合成蛋白质；另一部分氨基酸继续随血液分布到各个组织器官，任其选用，合成各种特异性的组织蛋白质。在正常情况下，氨基酸进入血液中与其输出速度几乎相等，所以正常人血液中氨基酸含量相当恒定。如以氨基氮计，每百毫升血浆中含量为4～6毫克，每百毫升血球中含量为6.5～9.6毫克。饱餐蛋白质后，大量氨基酸被吸收，血中氨基酸水平暂时升高，经过6～7小时后，含量又恢复正常。说明体内氨基酸代谢处于动态平衡，以血液氨基酸为其平衡枢纽，肝脏是血液氨基酸的重要调节器。因此，食物蛋白质经消化分解为氨基酸后被人体所吸收，抗体利用这些氨基酸再合成自身的蛋白质。人体对蛋白质的需要实际上是对氨基酸的需要。

2．起氮平衡作用

当每日膳食中蛋白质的质和量适宜时，摄入的氮量由粪、尿和皮肤排出的氮量相等，称之为氮的总平衡。实际上是蛋白质和氨基酸之间不断合成与分解之间的平衡。正常人每日食进的蛋白质应保持在一定范围内，突然增减食入量时，机体尚能调节蛋白质的代谢量维持氮平衡。食入过量蛋白质，超出机体调节能力，平衡机制就会被破坏。完全不吃蛋白质，体内组织蛋白依然分解，持续出现负氮平衡，如不及时采取措施纠正，终将导致抗体死亡。

3．转变为糖或脂肪

氨基酸分解代谢所产生的a－酮酸，随着不同特性，循糖或脂的代谢途径进行代谢。a－酮酸可再合成新的氨基酸，或转变为糖或脂肪，或进入三羧循环氧化分解成CO2和H2O，并放出能量。

4．参与构成酶、激素、部分维生素

酶的化学本质是蛋白质（氨基酸分子构成），如淀粉酶、胃蛋白酶、胆碱脂酶、碳酸酐酶、转氨酶等。含氮激素的成分是蛋白质或其衍生物，如生长激素、促甲状腺激素、肾上腺素、胰岛素、促肠液激素等。有的维生素是由氨基酸转变或与蛋白质结合存在。酶、激素、维生素在调节生理机能、催化代谢过程中起着十分重要的作用。

5．人体必需氨基酸的需要量

成人必需氨基酸的需要量约为蛋白质需要量的20%，——37%。

由多种氨基酸组成的复方制剂在现代静脉营养输液以及“要素饮食”疗法中占有非常重要的地位，对维持危重病人的营养，抢救患者生命起积极作用，成为现代医疗中不可少的医药品种之一。

谷氨酸、精氨酸、天门冬氨酸、胱氨酸、L－多巴等氨基酸单独作用治疗一些疾病，主要用于治疗肝病疾病、消化道疾病、脑病、心血管病、呼吸道疾病以及用于提高肌肉活力、儿科营养和解毒等。此外氨基酸衍生物在癌症治疗上出现了希望。

另外还有：牛肉、鸡蛋、银耳和新鲜果蔬、动物内脏、瘦肉、乳类、山药、藕等

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